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学院：二院 专业：临床本硕 班级：S1003 姓名：张升校 学号：20100072 诺贝尔1972生理或医学奖获得者 诺贝尔生理学或医学奖，是根据已故的瑞典化学家阿尔弗雷德·诺贝尔的遗嘱而设立的，目的在于表彰前一年世界上在生理学或者医学领域有重要的发现或发明的人。1972年，杰拉尔德·埃德尔曼 (Gerald Edelman)（美国），R.R.伯特Rodney R. Porter（英国），经过自己的努力，发现抗体的化学结构，从而站上了诺贝尔的领奖台。 G.M.埃德尔曼（美国人）G.M. Edelman (American) G.M.埃德尔曼于1929年出生在臭氧公园，纽约市皇后区的犹太父母， 医生爱德华爱德曼，和安娜弗里德曼爱德曼，保险业工作。在纽约提出后，他出席了在大学宾夕法尼亚州的地方他优等成绩毕业， 学士学位，Ursinus学院于1950年， MD的在1954年从宾夕法尼亚大学。约翰逊基金会的医学物理的一年后，他成为一个内部人员在美国马萨诸塞州总医院，然后在法国实行医药同时服务于美国军队医疗爱德曼加入了洛克菲勒医学研究学院作为研究生研究员在1957年，亨利Kunkel实验室工作，并获得博士学位 ，1960年。洛克菲勒他直到1966年，当他成为一名在校的教授助理（后来协理）研究生院院长。1992年，他搬到加州 ，并成为一个神经生物学教授斯克里普斯研究所。 在巴黎期间在军队服役，爱德曼读一本书，引发了他的兴趣抗体 。他决定，自书上说的有关抗体的小，他将调查他们在返回美国，这使他进一步研究物理化学 ，他1960年博士Edelman和他的同事们和研究罗德尼罗伯特波特在20世纪60年代初产生抗体的化学结构的理解根本性的突破，打开门，为进一步研究。这项工作，爱德曼和波特共享1972 年诺贝尔生理学或医学奖。 R.R. 伯特（英国人） R.R. Porter (British) 在出生牛顿乐，柳林 ， 圣海伦斯 ，兰开夏郡， 英格兰 ，罗德尼罗伯特波特获得了科学学士学位他在1939年利物浦大学学士学位生物化学 。 他移居到英国剑桥大学 ，在那里他成为弗雷德桑格的第一个博士学生。 1948年，他被授予博士学位。 他曾在国家医学研究学会 11年（1949年至1960年）之前加入圣 玛丽医院医学院 ， 伦敦帝国学院 ，并成为辉瑞的免疫学教授。 1967年，他被任命为惠特利在牛津大学的生物化学教授。 1972年，波特共享诺贝尔医学奖或生理学杰拉尔德M.爱德曼确定的化学结构抗体 。 他使用的酶 木瓜蛋白酶 ，打破了血液中的免疫球蛋白成了碎片，使它们更容易学习。 他还期待到血液中的免疫球蛋白与细胞表面的反应如何。 抗体的发现及其相关知识 抗体是机体在抗原物质刺激下，由B细胞分化成的浆细胞所产生的、可与相应抗原发生特异性结合反应的免疫球蛋白。 抗体分子（antibody,Ab）是由浆细胞合成和分泌的，而每一种浆细胞克隆可以产生一种特异的抗体分子，所以血清中的抗体是多种抗体分子的混合物，它们的化学结构是不均一的，而且含量很少，不易纯化，是抗体分子结构分析的困难。 抗体与抗原的特异性结合刺激抗体产生的物质称为抗原，抗体分子与其相应的抗原发生结合称为特异性结合。例如，白喉抗毒素只能中和白喉杆菌外毒素，而不能中各破伤风外毒素，反之亦然。 抗体与补体的结合在一定条件下，抗体分子可以与存在于血清中的补体分子相结合，并使之活化，产生多种生物学效应，称之为抗体的补体结合现象，揭示了抗体分子与补体分子间的相互作用。 抗体的调理作用抗体的第三种功能是可增强吞噬细胞的吞噬作用。在体外的实验中，如将免疫血清中加入中性粒细胞的悬液中，可增强对相应细胞的吞噬作用，称这种现象为抗体的调理作用。自此揭示了抗体分子与免疫细胞间的相互作用。为了说明抗体分子这些生物学功能，必须进一步了解抗体分子的结构与功能的关系。 抗体是球蛋白 早在40年代初期Tiselius和Kabat就证实了抗体活性与血清丙种球蛋白组分相关。他们用肺炎球菌多糖免疫家兔，可获得高效价免疫血清。然后加入相应抗原吸收以除去抗体，将去除抗体的血清进行电泳图谱分析，发现丙种球蛋白（γ-G）组分明显减少，从而证明了抗体活性是存在于丙种球蛋白内。 其后，经对不同免疫血清的电泳分析，超速离心分析和分子量测定等方法，发现大部分抗体活性存在于γ球蛋白内，但有小部分抗体活性可存在于β球蛋白内。它们的离心常数分别为7S和平共处9S，分子量分别为16万和万。因此它们分别被命名为7Sγ球蛋白分子（16万）19S,β2巨球蛋白分子(β2M,90万)和β2A球蛋白分子，所以从早期对抗体性质的研究证明抗体不是由均质性球蛋白组成，而是由异性球蛋白组成。 免疫球蛋白为了准确描述抗体蛋白的性质，在60年代初提出将具有抗体活性的球蛋白称为免疫球蛋分子（immunoglobulin,lg），即1963年，Edelman和Porter在提出了IgG的化学结构模式，后来发现其他免疫球蛋白的化学结构模式与IgG差不多。因此。作为免疫球蛋白化学结构的共同模式是：由两条相同的重链和两条相同的轻链通过二硫(－S－S－)以及其他非共价链的力(例如氢键)联结而成。从N－端开始至第110位的氨基酸残基区域称为可变区(varia-ble region，双称为C区)，基本模式如图4.IgG分子由4条肽链组成，其中轻链分子量为2.5万，重链分子量为5万。 总结 抗体的发现提高了人们对于生命活动的理解的深度，阐明了某些生命活动机制机理，对治愈很多疾病提供了很多新的思路和方法。 本文来源：https://www.dywdw.cn/10e31766caaedd3383c4d36f.html
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2022-12-29
